Биотехнология: Монография. Волова Т.Г. - 66 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

СФУ | Красноярск

Составители: 

Рубрика: 

65
формы предшественника; второй (рацемаза) – превращает D-изомер в ра-
цемат с высокой скоростью. Выход L-лизина может составлять до 95 %.
L-триптафан также можно получать из предшественника – антранило-
вой кислоты. На первом этапе по традиционной микробиологической схе-
ме с использованием дрожжей Candida utilis в течение 20–24 ч проводят
процесс ферментации в условиях интенсивной (около 7 г О
2
/л.ч) аэрации.
Среда содержит мелассу (10.4 %), мочевину, сульфат магния, фосфаты
калия. Для пеногашения используют кашалотовый жир и синтетические
кремнеорганические соединения. Далее интенсивность аэрации снижают
вдвое, в культуру периодически вносят растворы мочевины, мелассы и
антраниловой кислоты. В течение 22–24 ч наращивают биомассу – источ-
ник ферментов; затем, в течение последующих 120 ч происходит собст-
венно трансформация антраниловой кислоты в аминокислоту. Общее вре-
мя процесса составляет около 140 ч, выход триптофана – 60 г/л.
Большие успехи в биотехнологии аминокислот были достигнуты с
формированием методов инженерной энзимологии, в частности, с разви-
тием техники иммобилизации ферментов.
Первым процессом промышленного использования иммобилизован-
ных ферментов был процесс для разделения химически синтезированных
рацемических
смесей D- и L-форм аминокислот, разработанный в Японии
в 1969 г. (предыдущие 15 лет процесс проводился компанией «Танабе
Сейяку» с применением растворимых ферментов – аминоацилаз). В каче-
стве исходного материала используют раствор ацилпроизводных синтези-
рованных химическим путем LD-форм аминокислот, который пропускают
через колонку с иммобилизированной L-аминоацилазой. Последняя гид-
ролизует только ацил-L-изомеры, отщепляя от
них объемную ацильную
группу и тем самым резко увеличивает растворимость образующейся L-
аминокислоты по сравнению с присутствующими в реакционной смеси
ацил-D-изомерами. Далее смесь легко разделяется обычными физико-
химическим методами. Компанией на промышленном уровне по данной
технологии реализован синтез нескольких L-аминокислот, в том числе
метионина, валина, фенилаланина, триптофана. Представляет интерес
процесс получения
аспарагиновой кислоты из химических предшествен-
ников (фумаровой кислоты и аммиака) на основе фермента аспартазы,
разработанный японской фирмой «Танабе Сейяку». Фермент в одну ста-
дию присоединяет молекулу аммиака к двойной связи фумаровой кислоты
с образованием оптически активной L-аспарагиновой кислоты. Выход
продукта составляет 99 %, процесс реализуется непрерывно в колонке
объемом 1 м
3
. Производительность достигает 1700 кг чистой L-аспараги-
новой кислоты в день на один реактор.
Дегидрогеназы аминокислот (лейцин- и аланиндегидрогеназы), катали-
зирующие обратимые реакции дезаминирования, применяют в непрерыв-
ных процессах синтеза аминокислот из соответствующих кето-аналогов.

Страницы