ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
31
6. Ферменты нуждаются в присутствии активаторов. Многие
ферменты вырабатываются живой тканью в неактивной форме – в виде
проферментов, которые переходят в активный фермент под влиянием
активаторов. Роль активаторов выполняют специфические белковые
вещества – киназы, ионы металлов (Mn
2+
, Mg
2+
, Co
3+
, Na
+
) или изме-
нение реакции среды.
Например, поджелудочная железа вырабатывает профермент
трипсина – трипсиноген, который в кишечном соке активируется энте-
рокиназой, переходя в активную форму – трипсин. Слюнная амилаза –
фермент, расщепляющий крахмал, активируется ионами поваренной
соли. Стенки желудка вырабатывают неактивный профермент – пеп-
синоген. Под влиянием кислой среды желудочного сока пепсиноген
переходит в активный фермент – пепсин. Активация происходит за
счёт вхождения ионов в состав простетической группы фермента или
за счёт облегчения образования фермент-субстратного комплекса, или
иными путями.
7. Ферменты легко инактивируются различными ферментными
ядами. Многие ферменты дыхания инактивируются солями синильной
кислоты (цианидами). Фториды и моноиодуксусная кисло-
та подавляют действие ферментов брожения.
Вещества, которые тормозят действие ферментов, называются
ингибиторами. Механизмы ингибирующего действия разнообразны,
но в большинстве случаев сводятся к двум типам: обратимому и необ-
ратимому торможению. В случае необратимого торможения ингиби-
тор действует на фермент, вызывая полное изменение его структуры,
что приводит к прекращению действия фермента.
Обратимое ингибирование происходит только в период непо-
средственного взаимодействия фермента с ингибитором, а после его
удаления фермент вновь приобретает свою активность. Этот тип инги-
бирования бывает конкурентным и неконкурентным.
Конкурентное торможение активности фермента обусловлено
конкуренцией между субстратом и ингибитором за взаимодействие с
ферментом. Это возможно только в том случае, если структура инги-
битора близка структуре субстрата, т.е. ингибитор является структур-
ным аналогом субстрата. Поэтому-то ингибитор и способен соеди-
няться с активным центром фермента, и субстрат уже не может при-
соединиться к ферменту.
При удалении ингибитора восстанавливается способность фермен-
та вновь взаимодействовать с субстратом. Между субстратом и ингиби-
тором существуют определённые количественные отношения, которые
следует понимать так: если концентрация ингибитора превышает кон-
центрацию субстрата [I] 〉 [S], то ингибитор взаимодействует с фермен-
том и выключает его из реакции, и субстрат не расщепляется. Но если
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 31
- 32
- 33
- 34
- 35
- …
- следующая ›
- последняя »
