Специальные вопросы биологии человека. Александрова Л.А - 20 стр.

UptoLike

Рубрика: 

18
катаболических процессов в качестве источников энергии в клетках
регулируется гормонами. Например, глюкокортикоиды повышают
интенсивность катаболизма белков и аминокислот, одновременно
тормозя катаболизм глюкозы, а инсулин, напротив, ускоряет
катаболизм глюкозы и тормозит катаболизм белков.
Каталитический активный центрв ферментах определённые
группировки аминокислотных остатков, атомы металлов,
простетические или боковые группы некоторых аминокислотных
остатков
(цистеина, серина, гистидина), входящие в состав фермента.
Активные центры фермента образуются в белковой молекуле в
результате сближения определённых участков полипептидной цепи
Часть молекулы фермента, принимающая непосредственное участие в
процессе катализа, т. е. в реакции преобразования вещества (или
субстрата), на которое действует фермент, получила название
каталитического участка. Кроме того, на поверхности
фермента имеется
особый участок, к которому прикрепляется субстрат,- так наз.
контактная площадка. Каталитический участок и контактная площадка
вместе образуют активный центр фермента. Часто в состав активного
центра входят ионы различных металлов (у металлоферментов). Для
химических ферментативных реакций важное значение имеет и
электрофильно-нуклеофильный катализ. Активные центры ряда
ферментов имеют электрофильные и
нуклеофильные группировки,
принимающие участие в химическом катализе. Электрофильные
группировкиэто акцепторы электронных пар, а нуклеофильныэто
доноры электронных пар. В реакциях нуклеофильного замещения
происходит образование ковалентных промежуточных соединений. При
этом нуклеофильная группировка занимает место замещаемой группы,
образуя ковалентный интермедиат, который неустойчив и легко
распадается на конечные продукты реакции.
Кератинсемейство
фибриллярных белков, обладающих
нерастворимостью и механической прочностью, которая среди
материалов биологического происхождения уступает лишь хитину.
Кератины формируют твёрдые, но не минеральные структуры у
пресмыкающихся, земноводных, птиц и млекопитающих. Различают α-
кератины и β-кератины. Для первичной структуры α-кератинов
характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных
связей. Молекулярная массаот 10 до
50 кДа. Периодичность в
чередовании аминокислотных остатков в молекулах отсутствует. В
отличие от α-кератинов поперечные дисульфидные связи между
соседними полипептидными цепями у β-кератинов отсутствуют. В
полипептидной цепи каждый второй элемент - глицин. Для α-кератинов
основным структурным компонентом являются цилиндрические
микрофибриллы диаметром 75 А, состоящие из спирализованных,