Биохимия. Березовская В.А. - 49 стр.

                        ФЕРМЕНТЫ

                      1. ЦЕЛЬ РАБОТЫ
    Изучить свойства ферментов как биологических катализа-
торов.

                         2. ЗАДАНИЕ
    2.1. Изучить влияние температуры на активность ферментов.
    2.2. Изучить влияние реакции среды на активность фермен-
тов и определить оптимум рН для амилазы слюны.
    2.3. Изучить влияние активаторов и ингибиторов на актив-
ность амилазы слюны.
    2.4. Изучить специфичность действия ферментов.

                 3. ТЕОРЕТИЧЕСКАЯ ЧАСТЬ
    Ферменты (энзимы) – это специфические белки, выполняю-
щие в организмах роль биологических катализаторов. Они увели-
чивают скорость протекания реакций, но, как и небиологические
катализаторы, не могут вызывать реакции, невозможные по тер-
модинамическим условиям. Ферменты могут быть как простыми,
так и сложными белками. Простыми белками является большин-
ство гидролитических ферментов (пепсин, трипсин, уреаза и др.).
Большинство ферментов остальных классов – это сложные белки.
    Фермент, который является сложным белком, состоит из
белка и небелковой части – простетической группы. Белковая
часть термолабильна и называется апоферментом. Простетиче-
ская группа в отличие от белковой части термостабильна. Иногда
связь белка с простетической группой очень непрочная, и фер-
мент легко диссоциирует на беловую и небелковую части. Небел-
ковая часть фермента, которая легко отделяется и может сущест-
вовать самостоятельно, называется коферментом, или коэнзимом.
    Механизм действия ферментов объясняется теорией гомо-
генного катализа. Фермент вступает во взаимодействие с суб-
стратом с образованием фермент-субстратного комплекса, кото-
рый, в свою очередь, взаимодействует дальше. При этом фермент
отделяется и затем вступает во взаимодействие с новым субстра-
том. Таким образом, фермент катализирует реакцию между двумя
субстратами, а сам при этом не расходуется. Если же в состав
                               49