Биохимия. Березовская В.А. - 51 стр.

ры активность фермента изменяется. Каждый фермент имеет
свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло-
кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение
температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента.
Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации
белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна-
чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер-
мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются,
поэтому при последующем повышении температуры их актив-
ность восстанавливается (обратимая инактивация).
    Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот-
ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою
активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот-
ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно
высокую активность. Потеря их активности происходит при го-
раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к
действию низких температур проявляет фермент липаза, который
вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет
свою активность при температуре –25ºС.
    Активность ферментов меняется в зависимости от реакции
среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения
рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так,
для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как
трипсин при таких условиях полностью теряет способность гид-
ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9.
Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и
влияние температуры, связано с их белковой природой.
    На скорость ферментативного катализа влияет также присут-
ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив-
ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или
парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный
центр фермента, способствуя его образованию (активаторы) или
блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного
фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором.
Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак-
тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном).
В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр.
    Изучение влияния различных факторов на скорость фермен-
тативного катализа проводят, используя ферменты слюны: ами-
                             51