Система аскорбиновой кислоты растений. Чупахина Г.Н. - 15 стр.

тельной активности эндоплазматического ретикулума, что, вероятно, связано с
усилением аскорбатзависимого перикисного окисления липидов [25]. Возмож-
ность стимуляции окисления жирных кислот (особенно стеариновой) в присут-
ствии увеличивающихся доз АК (до 106,56 мМ) была показана ранее [255].
    Исследуя взаимосвязь между биосинтезом АК и развитием нечувствительно-
го к цианиду дыхания в срезах клубней картофеля, авторы [206] предположили,
что АК необходима для синтеза белков, участвующих в дыхании по нечувстви-
тельному к цианиду пути. В связи с чем АК рассматривается как фактор, кон-
тролирующий данный тип дыхания.
    Таким образом, АК может участвовать в дыхательном процессе как непо-
средственный переносчик водорода и как ко-фактор, стимулирующий процесс, о
чем говорят данные только что рассмотренного исследования. Причем доля ды-
хания через систему АК/ДАК может колебаться и в некоторых случаях стано-
виться доминирующей. Так, у растений табака, пораженных картофельным ви-
русом У основной вклад в интенсивность дыхания вносила система глютатион -
аскорбат [315].

2.2. Влияние аскорбата на экспрессию генома, ферментативную активность,
                водный режим, ростовые и другие процессы

    Рассматривая вопрос о физиологической роли АК в растениях, Чикай и
Сингх [230] указывают, что АК активирует реакции метаболизма, связанные с
обменом нуклеиновых кислот. Это возможно за счет того, что АК играет роль
дерепрессора, снимающего репрессорное действие гистонов на ДНК. Таким пу-
тем АК освобождает большее число матриц для синтеза мРНК [230, 398].
    Наиболее существенное физиологическое воздействие АК на растения обу-
словлено тем, что она оказывает влияние на ферментативную активность. В ее
присутствии активируется тиоглюкозидаза [276], мирозиназа [361], фермента-
тивный гидролиз бензилглюкозинолата [269], протеазы, амилазы, усиливается
синтез РНК [231] и активность РНК-азы [338], хотя другие исследования [231]
последнее не подтверждают.
    Характер действия окисленных форм АК на ферментативную активность
может быть иным, чем у восстановленной АК. Так, если восстановленная АК
активировала фосфоглюкомутазу семян гороха, то ДАК снижала, а ДКГК - не
оказывала влияния [205]. Другой пример: АК и ДКГК в анаэробных условиях не
меняли активность ферментных систем, окисляющих сукцинат и глюкоза-6-фос-
фат, а ДАК при этом оказывала тормозящее действие [334].
    Известны случаи ингибирующего влияния на активность ферментов и вос-
становленной формы АК. Это показано для полифенолоксидазы [4] и протеоли-
тических ферментов, для которых АК является антагонистом [390]. АК вызыва-
ла лаг-фазу в активности пероксидазы, которая снималась аскорбатоксидазой
[224].
    Механизм действия АК на ферментативную активность различных энзимов,
вероятно, не одинаков. Активацию претеолитических ферментов аскорбатом

                                                                         13