Система аскорбиновой кислоты растений. Чупахина Г.Н. - 91 стр.

UptoLike

Составители: 

Рубрика: 

89
ливаться аллостерическими эффекторами: АТФ и NАДРН - для рибулозо-1, 5-
бисфосфат-карбоксилазы, ионами кальция - для NАД-киназы [61].
Свет может не только менять активность уже имеющихся ферментов, но и
индуцировать их синтез, что показано для глицеральдегид-3-
фосфатдегидрогеназы [454] и фосфоенолпируват-карбоксилазы [189].
Действие света на ферменты катаболиза, и в частности ферменты гликолиза,
пентозофосфатного окислительного пути превращения
соединений углерода,
ферменты ЦТК, исследовано в меньшей степени [189, 14, 17, 161].
Изменение ферментативной активности под действием света зависит от ка-
чества последнего. Кроме того, механизмы контролирования активности раз-
личных ферментов светом одной и той же длины волны могут быть различны.
Так, синий свет способен оказывать прямое действие на активность фермента, за
счет чего
может повышаться активность гликолатоксидазы, глюкозооксидазы и
др., или же изменять активность опосредованно, через изменение уровня суб-
стратов или эффекторов [380].
Восстановленная форма аскорбиновой кислоты на свету увеличивается
[103]. Объяснение этого факта предполагает анализ активности ферментов, ее
окисляющих: специфической оксидазы АК - аскорбатоксидазы и ферментных
систем, которые опосредованно переводят АК в дегидроформу - полифенолок-
сидазы,
пероксидазы и цитохромоксидазы. Однако действие света на эти фер-
менты исследовано крайне слабо.
Аскорбатоксидаза (КФ. 1.10.3.3) - глобулярный конъюгированный медьсо-
держащий белок. Медь в молекуле фермента находится в смешанном валентном
состоянии: два атома - одновалентные, они не несут ферментативной функции;
шесть - двухвалентные, ответственные за оксидазную активность и голубую ок-
раску водного раствора очищенного фермента
. В молекуле белка содержится 18
различных аминокислот и гексозамин. Апофермент содержит 10 сульфгидриль-
ных групп. Предполагается, что каталитические функции осуществляются не
только при обратимом изменении валентности меди, но и при обратимых струк-
турных изменениях белковой части молекулы фермента.
Аскорбатоксидаза катализирует реакцию окисления:
C
6
H
8
O
6
+ 1/2 О
2
С
6
Н
6
О
6
+ Н
2
О.
АК ДАК
Методом ЭПР-спектрометрии было показано возникновение свободных ра-
дикалов АК в этой реакции [452].
Активность фермента угнетается цианидом и диэтилдитиокарбаматом на-
трия, который, активно захватывая ионы меди, образует прочный фермент-
ингибиторный комплекс [134].
Аскорбатоксидаза обнаружена практически во всех хлорофиллоносных
клетках. Она отсутствует в клубнях картофеля [326], в покоящихся семенах го-
роха
, но при прорастании последних быстро появляется в осевой части побега и
корня, где увеличивается и изоферментный состав оксидазы [418]. В гипокотиле
маша активность аскорбатоксидазы снижается от апекса к нижним зонам [256].
ливаться аллостерическими эффекторами: АТФ и NАДРН - для рибулозо-1, 5-
бисфосфат-карбоксилазы, ионами кальция - для NАД-киназы [61].
    Свет может не только менять активность уже имеющихся ферментов, но и
индуцировать     их    синтез,   что    показано     для   глицеральдегид-3-
фосфатдегидрогеназы [454] и фосфоенолпируват-карбоксилазы [189].
    Действие света на ферменты катаболиза, и в частности ферменты гликолиза,
пентозофосфатного окислительного пути превращения соединений углерода,
ферменты ЦТК, исследовано в меньшей степени [189, 14, 17, 161].
    Изменение ферментативной активности под действием света зависит от ка-
чества последнего. Кроме того, механизмы контролирования активности раз-
личных ферментов светом одной и той же длины волны могут быть различны.
Так, синий свет способен оказывать прямое действие на активность фермента, за
счет чего может повышаться активность гликолатоксидазы, глюкозооксидазы и
др., или же изменять активность опосредованно, через изменение уровня суб-
стратов или эффекторов [380].
    Восстановленная форма аскорбиновой кислоты на свету увеличивается
[103]. Объяснение этого факта предполагает анализ активности ферментов, ее
окисляющих: специфической оксидазы АК - аскорбатоксидазы и ферментных
систем, которые опосредованно переводят АК в дегидроформу - полифенолок-
сидазы, пероксидазы и цитохромоксидазы. Однако действие света на эти фер-
менты исследовано крайне слабо.
    Аскорбатоксидаза (КФ. 1.10.3.3) - глобулярный конъюгированный медьсо-
держащий белок. Медь в молекуле фермента находится в смешанном валентном
состоянии: два атома - одновалентные, они не несут ферментативной функции;
шесть - двухвалентные, ответственные за оксидазную активность и голубую ок-
раску водного раствора очищенного фермента. В молекуле белка содержится 18
различных аминокислот и гексозамин. Апофермент содержит 10 сульфгидриль-
ных групп. Предполагается, что каталитические функции осуществляются не
только при обратимом изменении валентности меди, но и при обратимых струк-
турных изменениях белковой части молекулы фермента.
    Аскорбатоксидаза катализирует реакцию окисления:
                    C6H8O6 + 1/2 О2 → С6Н6О6 + Н2О.
                      АК               ДАК
   Методом ЭПР-спектрометрии было показано возникновение свободных ра-
дикалов АК в этой реакции [452].
   Активность фермента угнетается цианидом и диэтилдитиокарбаматом на-
трия, который, активно захватывая ионы меди, образует прочный фермент-
ингибиторный комплекс [134].
   Аскорбатоксидаза обнаружена практически во всех хлорофиллоносных
клетках. Она отсутствует в клубнях картофеля [326], в покоящихся семенах го-
роха, но при прорастании последних быстро появляется в осевой части побега и
корня, где увеличивается и изоферментный состав оксидазы [418]. В гипокотиле
маша активность аскорбатоксидазы снижается от апекса к нижним зонам [256].

                                                                          89