Система аскорбиновой кислоты растений. Чупахина Г.Н. - 93 стр.

    Что же касается механизма фотоактивации аскорбатоксидазной активности,
то, признавая факт стимуляции синтеза фермента дальним красным светом и
связывая его с фитохромной регуляцией, стоит отметить, что действие света
других спектральных участков на ферментативную активность АО совершенно
не исследовано. Поэтому в опытах по изучению действия дальнего красного све-
та на активность фермента [364, 238, 196], где в качестве контроля использова-
лись растения, находящиеся в темноте, вероятно, стоило бы вводить и другой
контроль - растения, освещающиеся полихроматическим светом.
    Таким образом, учитывая немногочисленные и крайне противоречивые дан-
ные по действию света на активность АО, стоит отметить, что данный вопрос
требует дальнейшего исследования, которое должно объяснить механизм свето-
вой регуляции активности АО, что в конечном итоге поможет определить усло-
вия, формирующие пул АК на свету.
    Помимо прямого окисления АК специфической оксидазой - аскорбатоксида-
зой - возможно непрямое окисление при участии гемпротеида - пероксидазы.
Этот фермент способен окислять субстрат за счет кислорода перекиси водорода,
а в отсутствии последней - за счет молекулярного кислорода. Предполагается,
что обе функции фермента - пероксидазная и оксигеназная - локализованы в
пределах одной субъединицы.
    Биосинтез компонентов молекулы пероксидазы имеет различную локализа-
цию. Апопротеиновая часть синтезируется преимущественно на гранулярной
эндоплазматической сети, гем - в митохондриях, гликозидная простетическая
группа присоединяется к полипептиду в аппарате Гольджи [281]. В клетках ли-
стьев и кончиков корней целого ряда растений активность пероксидазы связана с
клеточными оболочками, вакуолями, плазмодесмами, ламеллами [290], возмож-
но, и с особыми секреторными органеллами - пероксидазосомами [127].
    Пероксидазы широко распространены среди растений. Наряду с классиче-
ской пероксидазой (КФ 1.11.1.7) известны НАД- и НАДФ-пероксидазы, перок-
сидаза жирных кислот, глутатионпероксидаза, цитохром-пероксидаза. Аскорбат
пероксидаза окисляет АК до ДАК следующим образом [292]:
                                      hν
              1) 2 Н2О + 2 НАДФ+ ⎯⎯→ 2 НАДФН + 2 Н+ + О2;
              2) 2 НАДФН + 2 Н+ + ГSSГ → 4 ГSН + 2 НАДФ+;
              3) 4ГSН + 2 ДАК → 2 ГSSГ + 2 АК;
              4) 2 АК + 2 H2O2 → ДАК + 4 Н2О.
    Пероксидаза АК встречается в хлоропластах и в цитозоле, но в митохондри-
альной и микросомальной фракциях отсутствует [429]. У хлореллы это основной
фермент окисляющей АК, так как АК-аза у нее не обнаружена [403]. Молекула
пероксидазы поглощает свет определенной длины волны; так, пероксидаза хрена
в растворе имеет поглощение при 645, 583 и 498 нм, а также наиболее выражен-
ное при 410-430 нм (линия Соре). После восстановления остаются линия Соре и
поглощение при 594 и 586 нм. Взаимодействие с перекисью водорода ведет к
образованию промежуточных компонентов (их четыре типа), которые обладают
различными спектральными характеристиками [134].

                                                                           91