Система аскорбиновой кислоты растений. Чупахина Г.Н. - 95 стр.

функция его недостаточно ясна. Возможно, она связана с реакцией Мелера в
хлоропластах и с созданием в них "кислородного буфера" [440].
    Что касается цитихромоксидазы (КФ 1.9.3.1), которая наряду с полифено-
локсидазой участвует в непрямом окислении АК, то показана ее определенная
реакция на освещение. В листьях пшеницы на свету (10 минут) значительно по-
вышался стационарный уровень восстановленной цитохромоксидазы, что связы-
вается с уменьшением на свету энергизации митохондрий и значительным
уменьшением в них НАД+. В хорошо сопряженных митохондриях в темноте при
стационарном уровне дыхания цитохромоксидаза находилась в более окислен-
ном состоянии [347].
    Цитохромоксидаза присутствует в хлоропластах [134], в бесхлорофилльных
тканях ее активность резко снижена. В связи с этим предполагается, что в аль-
биносных тканях доля участия в дыхании цитихромоксидазы снижается, а окис-
ление дыхательных субстратов осуществляется при участии иных ферментных
систем [136]. По другим данным [419], активность цитохром-с-оксидазы зеле-
ных и неокрашенных листьев была близкой.
    Таким образом, вопросы, касающиеся действия света на ферменты, окис-
ляющие АК, начинают привлекать внимание исследователей, но они еще далеки
от окончательного решения. Изучение их является необходимым не только для
выяснения условий и механизмов, формирующих пул АК на свету, но также и
для решения более общих проблем взаимосвязи фотосинтеза и дыхания. В связи
с этим в своей работе мы изучали действие полихроматического света на актив-
ность АО, пероксидазы, полифенолоксидазы и цитохромоксидазы, а для перок-
сидазы - и монохроматического синего, зеленого, красного света в проростках
ячменя с различной пигментацией с тем, чтобы обсудить вопрос о возможных
фоторецепторах светозависимых процессов, а в конечном итоге попытаться объ-
яснить механизм действия света на указанные ферменты [179].
    Действие света на активность АО изучалось в опытах с 7-9-дневными зеле-
ными, этиолированными и альбиносными проростками ячменя, в которых опре-
делялась исходная активность фермента, уровень ее после суточного пребыва-
ния растений в темноте и последующего двухчасового освещения. Оказалось,
что начальный уровень активности АО значительно отличается у проростков с
различной пигментацией: минимальным он был у зеленых проростков, макси-
мальным - у альбиносных (табл. 27).
                                                                    Таблица 27
   Влияние условий освещения на активность аскорбатоксидазы в 8-дневных
        проростках ячменя (интенсивность света 30 тыс. эрг ⋅ см-2 ⋅ с-1)
   Вариант опыта        Активность аскорбатоксидазы в проростках в единицах
                                  падения оптической плотности, ΔД
                         Зеленые          Этиолированные        Альбиносные
Исходная активность     2,58 ± 0,18          3,65 ± 0,18         4,89 ± 0,14
24 часа темноты         5,54 ± 0,10          3,55 ± 0,10         7,85 ± 0,02
+ 2 часа света          4,84 ± 0,12          4,65 ± 0,17         9,58 ± 0,36


                                                                               93