Практикум по биологии (специальности 02804 (013600) - "Геоэкология", 02802 (013400) - "Природопользование"). Иванова Е.Ю. - 74 стр.

UptoLike

Составители: 

Рубрика: 

74
структуроподобным субстратом .
Например, пепсин расщепляет белки животного происхождения, хотя
они могут различаться друг от друга как по химическому строению , так и
по свойствам . Однако он не расщепляет углеводы , так как местом действия
пепсина является пептидная связь.
Действие этих ферментов распространяется на большое число
субстратов , что позволяет организму обойтись небольшим числом
пищеварительных ферментов иначе их потребовалось бы намного
больше.
Абсолютная специфичность проявляется тогда, когда фермент
действует лишь на одно-единственное вещество и катализирует лишь
определенное превращение данного вещества. Например, фермент уреаза
катализирует гидролиз мочевины ; сахараза катализирует превращение
только сахарозы .
РАБОТА 33. Влияние температуры на скорость ферментативной
биохимической реакции (на примере амилазы слюны )
В термолабильности ферментов можно убедиться на примере
действия амилазы слюны . Фермент амилаза осуществляет гидролиз
крахмала через промежуточные продукты распада (декстрины ) до
мальтозы . Нерасщепленный крахмал с йодом дает синее окрашивание, а
декстрины в зависимости от величины своих частиц дают с йодом
фиолетовую, красно-бурую, оранжевую окраску или вообще не
окрашиваются. Мальтоза, конечный продукт распада крахмала, не
окрашивается раствором йода. Таким образом , по окраске раствора йода
можно судить о степени гидролиза крахмала.
В центрифужную пробирку собрать 1 мл слюны и довести
дистиллированной водой до 10 мл (разведение 1:10). Затем взять 4
пробирки: в каждую налить по 1 мл 1-го% раствора крахмала и по 1 мл
разведенной слюны . Пробирки помесить на 15 мин: первую в термостат
( при 40°С ); вторую в ледяную баню (при 4°С ); третью на кипящую
водяную баню (при 100°С ); четвертую оставить при комнатной
температуре (+20°С ). Через 15 мин пробирки вынуть и дать уровняться
температуре.
Затем в каждую пробирку добавить по 2 капли йода. По
интенсивности и цвету возникшего окрашивания судят о скорости и
глубине протекания ферментативной реакции гидролиза крахмала
амилазной слюны .
Сделать вывод о влиянии температуры на скорость ферментативной
биохимической реакции.
                                  74
структуроподобным субстратом.
     Например, пепсин расщепляет белки животного происхождения, хотя
они могут различаться друг от друга как по химическому строению, так и
по свойствам. Однако он не расщепляет углеводы, так как местом действия
пепсина является пептидная связь.
     Действие этих ферментов распространяется на большое число
субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим числом
пищеварительных ферментов — иначе их потребовалось бы намного
больше.
     Абсолютная специфичность проявляется тогда, когда фермент
действует лишь на одно-единственное вещество и катализирует лишь
определенное превращение данного вещества. Например, фермент уреаза
катализирует гидролиз мочевины; сахараза — катализирует превращение
только сахарозы.


    РАБОТА 33. Влияние температуры на скорость ферментативной
биохимической реакции (на примере амилазы слюны)

    В термолабильности ферментов можно убедиться на примере
действия амилазы слюны. Фермент амилаза осуществляет гидролиз
крахмала через промежуточные продукты распада (декстрины) до
мальтозы. Нерасщепленный крахмал с йодом дает синее окрашивание, а
декстрины в зависимости от величины своих частиц дают с йодом
фиолетовую, красно-бурую, оранжевую окраску или вообще не
окрашиваются. Мальтоза, конечный продукт распада крахмала, не
окрашивается раствором йода. Таким образом, по окраске раствора йода
можно судить о степени гидролиза крахмала.
    В центрифужную пробирку собрать 1 мл слюны и довести
дистиллированной водой до 10 мл (разведение 1:10). Затем взять 4
пробирки: в каждую налить по 1 мл 1-го% раствора крахмала и по 1 мл
разведенной слюны. Пробирки помесить на 15 мин: первую — в термостат
(при 40°С); вторую — в ледяную баню (при 4°С); третью — на кипящую
водяную баню (при 100°С); четвертую оставить при комнатной
температуре (+20°С). Через 15 мин пробирки вынуть и дать уровняться
температуре.
    Затем в каждую пробирку добавить по 2 капли йода. По
интенсивности и цвету возникшего окрашивания судят о скорости и
глубине протекания ферментативной реакции гидролиза крахмала
амилазной слюны.
    Сделать вывод о влиянии температуры на скорость ферментативной
биохимической реакции.