Биология клетки. Модуль 1 дисциплины "Общая биология". Кабаян Н.В - 12 стр.

       Различают простые белки ( протеины), состоящие только из аминокислот (фибрин,
трипсин), и сложные белки (протеиды), содержащие помимо аминокислот еще и
небелковую группу. Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеиды
— гемоглобин), углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми
кислотами (нуклеопротеиды).
       Уровни организации белковой молекулы
       Пространственная конфигурация молекулы белка называется конформацией.
Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
       Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения
аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура поддерживается
прочной ковалентной пептидной связью.
       Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность,
стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.
Сэнгером с 1944 по 1954 год. Ф. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.
       Первичная структура белковой молекулы характеризуется количеством, составом,
последовательностью расположения аминокислотных остатков. Она определяет свойства
белка и его пространственную конфигурацию.
       Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке
приводит к изменению свойств и функций белка.
       Вторичной структурой называют упорядоченное свертывание полипептидной
цепи в виде α-спирали, имеющей вид растянутой пружины.
       Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения
внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и
аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.




       Рис. 8 Вторичная структура белка
Третичная структура — это способ укладки полипептидных цепей в глобулы,
возникающий в результате химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и
установления гидрофобных взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных
остатков. Это силы притяжения между неполярными молекулами или неполярными
участками молекулы в водной среде. Гидрофобные остатки в водном растворе
сближаются, «слипаются» и стабилизируют, таким образом структуру белка.
Гидрофильные участки цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды)
оказываются на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура
стабилизируется дисульфидными ковалентными и связями, возникающими между
атомами серы двух остатков цистеина. Третичная структура специфична для каждого
белка.




                                                                                  12