Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 70 стр.

    Рис.7.2. Трансферрин: Asp, His, Tyr – остатки соответственно
аспарагиновой кислоты, гистидина, тирозина

    Константа связывания железа(III) каждым центром составляет
10 –1026 и сильно зависит от рН. Трансферриновые частицы отличают
  22

ретикулоциты от всех других клеток и отдают железо именно клеткам,
производящим гемоглобин. По-видимому, трансферрин прочно
связывается (адсорбируется) на поверхности ретикулоцита, затем связь
между ними упрочняется, и железо переносится в клетку. Возможно,
что повышение прочности связи и сопровождается внедрением
трансферрина внутрь клетки. Прочность связи ретикулоцит –
трансферрин зависит от содержания железа в последнем. После
передачи железа химическая связь становится менее прочной, и белок
трансферрина выходит из клетки.
    Гемэритрин. В организмах некоторых беспозвоночных функции
переноса О2 выполняет соединение железа – гемэритрин. Он не похож
на гемоглобин и не содержит порфиринового кольца. В этом
соединении ионы железа связаны с аминокислотными остатками
полипептидной цепи белка. Для того, чтобы присоединить одну
молекулу О2 требуется два иона железа (а в гемоглобине один).
    Установлено, что в гемэритрине два иона железа окружены
аминокислотными остатками гистидина (4 остатка) и тирозина
(2 остатка). Другие аминокислоты (глутаминовая, аспарагиновая,
метионин) участвуют в образовании группировки, окружающей ионы
железа. При связывании кислорода резко падает магнитная
восприимчивость и изменяется окраска (бесцветное соединение
становится розово-красным).


                                 70