Практикум по биологической химии. Володина Г.Б. - 39 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ТГТУ | Тамбов

Составители: 

Рубрика: 

Ферменты — биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum
— закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Вам. Гельмонтом для веществ,
влияющих на спиртовое брожение.
Ферменты и катализаторы неорганической природы, подчиняясь общим законам катализа, имеют
сходные признаки:
• катализируют только энергетически возможные реакции;
• не изменяют направление реакции;
• не расходуются в процессе реакции;
• не участвуют в образовании продуктов реакции.
Отличие ферментативного катализа от неорганического
1 Ферменты действуют в мягких условиях организма (р, t
0
, рН).
2 Белки-ферменты чувствительны к денатурирующим агентам.
3 Для действия ферментов характерна высокая эффективность.
4 Активность ферментов контролируется (генетически на уровне строения и различными биорегу-
ляторами).
5 В организме, как правило, действуют полиферментные (т.е. поликаталитические) системы, в ре-
зультате чего достигается многоэтапное направленное превращение вещества с допустимыми для орга-
низма уровнями перепада энергии.
6 Для действия ферментов характерна специфичность: а) абсолютная – фермент катализирует
превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину на СО
2
и NH V);
б) относительная – фермент катализирует превращения одного типа связей в ряду близких по химиче-
скому строению веществ (например липаза катализирует разрыв сложноэфирных связей независимо от
типа радикала); в) групповая относительная – то же, но для разрыва связи важны образующие ее атом-
ные группировки.
7 Одним из важнейших свойств ферментов как биокатализаторов является их регулируемость. Через
регуляцию ферментативного аппарата осуществляется скоординированность всех метаболических про-
цессов во времени и пространстве, направленная на произведение живой материи, поддержание постоян-
ства внеклеточной среды, на приспособление к меняющимся условиям.
8 При ферментативных реакциях наблюдаются лишь незначительные побочные процессы, т.е.
почти 100 % выход.
Строение ферментов. По строению ферменты бывают простыми и сложными белками. Для слож-
ных белков-ферментов используют следующие обозначения; апофермент – пол и пептидная часть мо-
лекулы фермента; холофермент – прочный природный комплекс апофермента и небелковой части; ко-
фактор – небелковая часть сложного белка-фермента; простетическая группа – прочно связанный с
апоферментом кофактор (металлы, гем и др.); кофермент – легко отделяемый от апофермента, напри-
мер диализом; кофактор (витамины, нуклеотиды и др.) Апофермент всегда синтезируется в организме,
кофакторы (витамины, металлы и др.) должны поступать с пищей.
Ферментативный катализ идет на поверхности фермента. Превращаемые вещества называются суб-
стратами. Превращение субстрата происходит в области активного центра, который сформирован в
третичной структуре большинства ферментов. У простых белков-ферментов активный центр образован
сближенными в пространстве радикалами аминокислот первичной структуры. У сложных белков-
ферментов здесь находятся кофакторы. В активном центре выделяют 2 части: якорная (радикалы ами-
нокислот обеспечивают фиксацию субстрата) и каталитическая (радикалы аминокислот и (или) кофак-
торы обеспечивают катализ). У ряда регуляторных ферментов имеется еще один центр – аллостериче-
ский. Присоединение к этому центру низкомолекулярных веществ (эффекторов) индуцирует изменение
третичной структуры фермента, в том числе и в области активного центра. Это и ведет к изменению ка-
талитической активности фермента.
Белки-ферменты с четвертичной структурой могут катализировать одну и ту же реакцию, но не-
сколько отличаться по строению (т.е. первичной структуре) субъединиц. Если это закреплено генетиче-

Страницы