ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
ски – речь идет об изоферментах. Например, фермент лактатдегидрогеназа состоит из 4 субъединиц
двух типов Н и М и существует 5 вариантов, т.е. изоферментов.
В составе как простого, так и сложного фермента выделяют субстратный, аллостерический и ка-
талитический центры.
Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких
аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование ката-
литического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой моле-
кулы фермента. Чаше всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина,
цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
Субстратный центр простого фермента – это участок белковой молекулы фермента, который от-
вечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют "якорной площадкой", где суб-
страт прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодействий между определенными боковыми
радикалами аминокислотных остатков и соответствующими группами молекулы субстрата. Субстрат с
ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и
фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при
связывании субстрата с ферментом. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с ката-
литическим; тогда говорят об активном центре фермента.
Ферменты обладают всеми свойствами белков, однако по сравнению с белками, выполняющими
другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств.
Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на
активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой
части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) зна-
чениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая
увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента макси-
мальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют
собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов жи-
вотного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40…50 °С (рис. 1).
Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максималь-
ную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в
сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина – фермента, гидролизующе-
го белки в желудке, – максимальна при рН 1,5…2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализо-
ванные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может при-
вести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны,
при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-
субстратного комплекса. Влияние рН-среды на активность фермента показано на рис. 2.
Рис. 1 Влияние температуры на активность фермента
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 38
- 39
- 40
- 41
- 42
- …
- следующая ›
- последняя »
