Органическая химия и основы биохимии. Часть 2. Абакумова Н.А - 14 стр.

UptoLike

Составители:

Рубрика:

аминокислота повторяется в белке неоднократно, то число возможных

изомеров белковых молекул во много раз больше. Каждому виду жи-

вых существ, каждому отдельному организму и даже разным органам

одного организма присущи особые (специфичные) белки. Однако ре-

ально в белках обнаружены не все возможные первичные структуры, и

не только потому, что многие белки ещё подробно не изучены. Оказа-

лось, что в различных белках (а иногда в одном и том же) встречаются

одинаковые пептидные группировки, содержащие от трёх до шести

аминокислотных остатков. В ряде случаев первичные структуры раз-

личных белков включают более 50% тождественных пептидных фраг-

ментов. Особенно часты такие совпадения у белков, выполняющих

сходные биологические функции.

В настоящее время работы по расшифровке первичной структуры

белков ведутся очень интенсивно, однако они весьма сложны и трудо-

ёмки. В качестве примера можно привести первичную структуру фер-

мента рибонуклеазы (рис. 1):

Рис. 1. Первичная структура молекулы рибонуклеазы

(тёмные участки – дисульфидные мостики)

Полипептидные цепи белков могут располагаться в пространстве

различным образом: они могут быть изогнуты, скручены целиком или

только на отдельных участках. Одна из наиболее часто встречающихся

форм полипептидной цепи – спираль, состоящая из равномерных вит-

ков и внутри полая. Эта модель пространственного строения белковой

молекулы была предложена Л. Полингом в 1951 г. Полипептидная

цепь в такой спирали располагается как бы по поверхности вообра-