ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
14
Установлено, что в природных белках, например в сократительном бел-
ке миозине, участки спирально закрученных полипептидных цепей дей-
ствительно чередуются с неспирализованными участками.
Другая форма расположения полипептида в пространстве пред-
ставляет собой длинную цепь (жгут), у которой все пептидные связи
располагаются в одной плоскости, а радикалы аминокислот – в плос-
кости, перпендикулярной ей. Несколько таких вытянутых цепей могут
укладываться параллельно друг другу и образовывать складчато-
слоистые структуры (рис. 3). Так построены молекулы белков волос,
кожи, шёлка.
Спиральная и складчато-слоистая конформации полипептидных
цепей образуют вторичную структуру белка. Вторичная структура
белка устойчива благодаря образованию водородных связей между
кислородом одной и иминной (–NH–) группой другой пептидной свя-
зи. В спиральных структурах водородные связи образуются между
пептидными группами одной и той же полипептидной цепи; если они
формируются между пептидными группами разных цепей, образуется
складчато-слоистая структура.
Соотношение между различными типами вторичных структур в
составе белка варьируется в широких пределах, причём доля неупоря-
доченных структур часто превалирует над регулярными α- и β-
структурами. В области неупорядоченных структур достаточно протя-
жённые зоны представлены петлями и резкими изгибами. Наиболее
часто встречаются так называемые β-изгибы, когда полипептидная
цепь резко меняет своё направление на 180°. В областях β-изгибов
преобладают главным образом остатки спиральнеобразующих амино-
кислот – пролина и глицина.
Рис. 3. Складчато-слоистая укладка полипептидной цепи
(вторичная структура белка)
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 14
- 15
- 16
- 17
- 18
- …
- следующая ›
- последняя »
