Органическая химия и основы биохимии. Часть 2. Абакумова Н.А - 17 стр.

UptoLike

15
Организованная определённым образом во вторичную структуру
молекула белка затем укладывается в компактную плотную структуру,
называемую третичной структурой белка. В её образовании участву-
ют как регулярные (спирализованные или β-складчатые), так и аморф-
ные участки полипептидной цепи.
В некоторой степени третичная структура белков отражена в сис-
теме классификации белков, основанной на их растворимости в вод-
ных средах. В этом варианте классификации различают глобулярные
белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и
солей, и фибриллярные белки, не растворимые в этих растворителях.
Третичная структура фибриллярных белков характеризуется ни-
тевидностью (лат. fibrilla волоконце). Длина молекул этих белков в
сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или
антипараллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков
группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отлича-
ются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Та-
кие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высо-
ких энергетических затрат на разрыв водородных связей, и очень
прочны, поэтому они являются основным строительным материалом
живых тканей (например, кератины, коллаген, эластин, миозин, фиб-
роин и др.).
Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных
клубочков (лат. globulus шарик). В глобулярных белках преобладают
внутримолекулярные водородные связи; число межмолекулярных свя-
зей невелико. Все или почти все полярные группы глобулярных белков
расположены на поверхности молекул; гидрофобные остатки находят-
ся внутри свёрнутой цепи (рис. 4).
Рис. 4. Формирование третичной структуры белка
Неполярные
радикалы
аминокислот
Полярные
радикалы
аминокислот
Вновь синтезированная
полипептидная цепь
Полипептидная цепь
,
обладающая третичной
структурой