Органическая химия и основы биохимии. Часть 2. Абакумова Н.А - 18 стр.

UptoLike

16
Гидратация молекул энергетически выгодна из-за доступности
полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водород-
ных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных
белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов
и стабилизаторов процессов жизнедеятельности; к ним относятся фер-
менты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д.
После того как полипептидная цепь приобрела форму, характер-
ную для природного (нативного) белка, последняя удерживается за
счёт различного типа связей между свободными функциональными
группами или радикалами аминокислотных остатков: водородными,
ионными, гидрофобными, дисульфидными.
Особое значение в поддержании третичной структуры белков
имеют дисульфидные мостики, в некоторых белках они прочно фик-
сируют расположение отдельных участков полипептидных цепей в
пространстве. В белках, обладающих каталитическими свойствами,
могут наблюдаться зоны с высокой концентрацией гидрофобных ра-
дикалов аминокислот. Вокруг гидрофобных ядер «обматывается» по-
липептидная цепь. В некоторых белках таких ядер встречается не-
сколько, и каждое из них может выполнять в белке особую функцию.
Поскольку третичная структура задаётся первичной структурой
белка и зависит от ряда других факторов (показатель рН среды, кон-
центрация солей и др.), то даже незначительное изменение первичной
структуры белка или стандартных условий в клетке приводит к изме-
нению функциональной активности белка.
Движущей силой, свёртывающей полипептидную цепь белка в
строго определённое трёхмерное образование, является взаимодейст-
вие аминокислотных радикалов с молекулами окружающего раствори-
теля, при этом лиофобные радикалы вталкиваются внутрь белковой
молекулы, образуя там сухие зоны жирная капля»), а лиофильные
радикалы ориентируются в сторону растворителя. В некоторый мо-
мент достигается энергетически выгодная конформация молекулы и в
целом белковая молекула стабилизируется. Специфические свойства
белков обусловлены третичной структурой белка.
В связи с исследованиями структуры всё большего количества
белков было высказано предположение о доменном принципе строе-
ния белковой молекулы. Доменом называют фрагмент молекулы бел-
ка, обладающий структурной и функциональной обособленностью.
В различных природных белках были обнаружены однотипные пептид-
ные блоки с ограниченными вариантами пространственной структуры.
Концепция о детерминировании третичной структуры последова-
тельностью аминокислот полипептидной цепи получила дальнейшее
развитие в теории о существовании общего стереохимического кода,
определяющего соответствие между первичной и третичной структу-
рами белка. Сущность теории состоит в концепции о существовании