Органическая химия и основы биохимии. Часть 2. Абакумова Н.А - 15 стр.

UptoLike

Составители:

Рубрика:

жаемого цилиндра, а радикалы аминокислот (R

, R

и т.д.) направ-

лены наружу. В настоящее время известны две разновидности таких

спиральных полипептидных цепей: у одной из них (α-спирали) на ка-

ждые 10 витков приходится 37 аминокислотных остатков. Шаг спира-

ли (расстояние между витками) составляет 0,54 нм, а угол подъёма

витка равен 26°. Период идентичности, т.е. длина отрезка спирали,

полностью повторяющегося по её ходу, составляет 2,7 нм (18 амино-

кислотных остатков). У β-спирали на каждые 10 витков приходится

51 аминокислота; она более толстая, со сближенными витками (рис. 2).

а) б)

Рис. 2. Вторичная структура белка:

а – α-спираль; б – β-спираль

Обе разновидности способны к взаимным переходам. Предполага-

ется, что при сокращении мышц может происходить переход полипеп-

тидных цепей сократительных белков из α-спирали в β-спираль, и тогда

полипептидные цепи утолщаются и укорачиваются. Некоторые амино-

кислоты, например пролин, не укладываются в спиральную конфигура-

цию. Если такая аминокислота встречается в полипептидной цепи, спи-

раль переходит в другую форму, а затем опять может восстановиться.