Органическая химия и основы биохимии. Часть 2. Абакумова Н.А - 30 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ТГТУ | Тамбов

Составители: 

Рубрика: 

28
сток называют «якорной площадкой» фермента, где, как судно на якорь,
закрепляется субстрат (вещество, на которое действует фермент).
Другой участок активного центра, выполняющий собственно ка-
талитическую функцию, называется каталитическим центром.
Кроме активного центра, включающего субстратный и каталити-
ческий центры, различают ещё один центр – аллостерический. Алло-
стерический центр представляет удалённый от активного центра уча-
сток молекулы фермента, присоединение к которому определённого
низкомолекулярного вещества (аллостерического эффектора) изменяет
третичную структуру белковой молекулы. Как следствие, изменяется
структура активного центра, что изменяет каталитическую активность
фермента.
Большая группа ферментов относится к классу простых белков.
Они не содержат в своём составе небелковых компонентов – это одно-
компонентные ферменты (например, пепсин, трипсин). У них актив-
ный центр образуется при скручивании пептидных цепей и образова-
нии глобулы.
Соответствие активного центра фермента строению субстрата
объясняет специфичность действия фермента: только субстрат опреде-
лённого строения может войти в тесное соприкосновение с активным
центром белка-фермента.
Двухкомпонентные ферменты относятся к сложным белкам
(при гидролизе, кроме аминокислот, дают небелковую простетическую
группу).
Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апо-
ферментом, а небелковая активная группа – коферментом. Апофер-
мент каталитически неактивен, кофермент – незначительно активен.
И только в результате соединения кофермента с апоферментом обра-
зуется активный катализатор – полноценный фермент. Часто в по-
строении коферментов участвуют витамины.
Для получения ферментов ткани и клетки механически разруша-
ют и проводят экстракцию фермента соответствующими растворите-
лями. Очистку и выделение фермента проводят при низкой температу-
ре (0 °C), чтобы избежать денатурации.
3.2. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вме-
сте с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических
качеств, вытекающих из их белковой природы.
1. Термолабильность – чувствительность к температуре. Наиболь-
шая активность ферментов наблюдается при t° = 37°…40 °С, выше –
снижается. При 80 °C и выше большинство ферментов инактивирует-
ся, при 100 °С происходит полная инактивация (денатурация белка).

Страницы