Органическая химия и основы биохимии. Часть 2. Абакумова Н.А - 8 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ТГТУ | Тамбов

Составители: 

Рубрика: 

6
аргинина и триптофана соответственно в восьмом и девятом положе-
нии цепи на трипептид пролилглицилпролин приводит к образованию
нового пептида, обладающего повышенной по сравнению с природ-
ным гормоном способностью стимулировать память и нашедшего
применение в медицине при лечении поражений мозга.
Полипептидная теория строения белковой молекулы впервые
предложена Э. Фишером в начале ХХ в. на базе выдвинутых А.Я. Да-
нилевским идей о роли пептидных связей в строении белка. Согласно
полипептидной теории белковые молекулы представляют собой ги-
гантские полипептиды, построенные из многих десятков-сотен амино-
кислот.
Доказательства полипептидной теории строения белка таковы:
− в нативных белках удаётся обнаружить лишь небольшое число
свободных аминных и карбоксильных групп;
− при гидролизе белков идёт постепенное освобождение амин-
ных и карбоксильных групп в строгом соотношении 1:1;
− биурет (H
2
N–C(O)–NH–C(O)–NH
2
) и белки дают одинаковую
(биуретовую) реакцию с гидроксидом меди, что указывает на наличие
в белковой молекуле пептидных связей;
− полипептидная природа ряда белков (инсулина, рибонуклеазы
и др.) подтверждена химическим синтезом этих белков;
− при рентгеноструктурном анализе белков при разрешении
0,14…0,20 нм удаётся наблюдать непрерывную полипептидную цепь с
характерным для исследуемого белка расположением аминокислотных
остатков.
Граница между полипептидами и белками условная. Пептиды со-
держат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе 10 000),
а белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от
10 000 до нескольких миллионов).
2. БЕЛКИ
2.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
Белки − это важный субстрат жизни, они обладают рядом особен-
ностей, которые несвойственны никаким другим органическим соеди-
нениям. Гигантские молекулы белков неисчерпаемы по разнообразию
структуры при строгой специфичности у данного, конкретного белка.
Белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействи-
ям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчи-
вость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобуляр-
ного состояния в фибриллярное.
Белковая молекула в целом и отдельные её части способны всту-
пать в разнообразные химические и физические взаимодействия друг с

Страницы