Биоорганическая химия. Братцева И.А - 75 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

СтГМУ | Ставрополь

Составители: 

Рубрика: 

149
+
NH
2
СН
R
CO
NH
СН СО
R'
...
NO
2
O
2
N
F
OH
- HF
NH
СН
R
CO
NH
СН СО
R'
NO
2
O
2
N
...
H
2
O; H
+
NH
СН
R
NO
2
O
2
N
COOH
"Меченый пептид"
ДНФБ
ДНФ-производное
N-концевой -аминокислоты
Выделение и идентификация
+
Смесь
-аминокислот
Вторичная структура белка – упорядоченное
расположение в пространстве основной пептидной це-
пи. Для глобулярных (шаровидных) белков наиболее
типичной является
α-спираль (Л. Полинг, Р. Кори –
1950 г.) Водородные связи направлены почти парал-
лельно оси спирали. Они удерживают цепь в закручен-
ном состоянии. На один виток спирали в среднем при-
ходится 3,7 аминокислотных остатка; шаг спирали со-
ставляет 0,54 нм; диаметр – 0,5 нм. Примеры глобу-
лярных белков – альбумин, миоглобин, гемоглобин.
Другим видом вторичной структуры полипептидов и
белков является
β-структура – складчатый слой или складчатый листок, характерная для
фибриллярных белков (имеющих нитевидное, волокнистое строение).
Они могут быть параллельными (имеют одинаковое направление от N- к
С-концу) или антипараллельные (имеют противоположные направления
от N- к С-концу).
СООН
СООН
СООН
NH
2
NH
2
NH
2
СООН
СООН
NH
2
NH
2
NH
2
HOOC
Параллельные
Антипараллельные
В этой вторичной структуре боковые радикалы R располагаются в ре-
гулярном порядке, фиксируются цепочки между собой за счет водород-
ных связей.
150
Примеры фибриллярных белков: β-кератин (волосы, роговая ткань),
β-фиброин шелка, миоинозин (мускульная ткань).
Еще одним видом вторичной структуры является
суперспираль кол-
лагена
, входящего в состав соединительной ткани организма. Это три
параллельно вытянутые единичные спирали, которые скручиваются в су-
перспираль, стабилизированную водородными связями. Радикалы амино-
кислот расположены на внешней стороне суперспирали. Этот вид вто-
ричной структуры обладает очень высокой прочностью.
Суперспираль
Коллаген имеет большое значение в медицинской практике. На осно-
ве этого биополимера разработаны новые пластические материалы – кол-
лагеновые пленки, губки, предназначенные для закрытия кровоточащих
поверхностей, донорских участков кожи, для лечения трофических язв,
ожогов, ран.
Третичная структура белков – это компактная, трехмерная упаков-
ка белковой цепи в пространстве. При этом во взаимодействие вступают
боковые радикалы α-аминокислотных остатков, находящихся в линейной
полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сбли-
женных в пространстве за счет изгибов этой цепи.
Определение третичной структуры белка возможно только с помощью
рентгенографических методов. Первым
белком, для которого была установ-
лена третичная структура, был миоглобин кашалота, позже – лизоцим.
Четвертичная структура характерна для бел-
ков, которые состоят не из одной, а из нескольких
полипептидных цепей. При этом каждая отдельная
цепь, сохраняя характерную для неё первичную,
вторичную и третичную структуру, выступает в ро-
ли субъединицы этого комплекса с более высоким
уровнем структурной организации – четвертичной
структурой. Четвертичная структура закрепляется
за счет водородных связей и
гидрофобных взаимо-
действий между субъединицами. Первый белок,
четвертичная структура которого была расшифро-
вана – это гемоглобин, состоящий из двух α-цепей
по 141 аминокислотному остатку, двух β-цепей – по 146 аминокислотных
остатков и четырех гемов. Поддержание нативной (природной) простран-
ственной структуры белков очень важно для их нормального функциони-
рования в организме. Расшифровка этих
видов структур производится с
помощью метода рентгеноструктурного анализа.

Страницы