Биоорганическая химия. Братцева И.А - 76 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

СтГМУ | Ставрополь

Составители: 

Рубрика: 

151
Образование связей, поддерживающих различные уровни
структурной организации белков
1.
Ионная связь (солевые мостики) возникает при пространственном
сближении лизина и глутаминовой кислоты, либо лизина и аспарагино-
вой кислоты.
СОО
NH
3
Глу
Лиз
Пептид
Ионное взаимодействие
+
2.
Дисульфидная связь (дисульфидные мостики) образуются при
сближении двух остатков цистеина. Эта связь стабилизирует третичную
структуру белковой молекулы. При действии восстановителей эта связь
разрывается с образованием двух сульфгидрильных (тиольных) групп
(SH).
Цис
Цис
СН
2
S S CH
2
CH
NH
CH
NH
Пептид
Дисульфидная
свя зь
3.
Водородная связь – возникает, когда водород оказывается между
сильно электроотрицательными атомами (О–, N–)
C
NH
CH
2
O HN
CH CH
2
CO
OH
O
H
CH
2
O
C
OH
CH
2
CH
2
. . .
.
:
водородная
свя зь
Пептид
Гли
Тир
Глу
Сближение молекул гликокола
и тирозина
Тир
пепт
Сближение молекул
тирозина и глутаминовой
кислоты


4.
Гидрофобные взаимодействия – возникают связи при сближении
радикалов (СH
3
; C
6
H
5
и др.)
152
Вал
Ала
Пептид
CH
3
CH
3
CH
3
Гидрофобное
взаимодействие
Фен
Фен
Пептид
Пространственная структура белков способна разрушаться под дейст-
вием многих факторов – повышенной температуре, изменении рН среды,
облучении УФ-светом и рентгеновскими лучами, добавлении солей тя-
желых металлов и механическом воздействии.
Разрушение природной, нативной структуры белка называется
денатура-
цией. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. У денатури-
рованных белков снижается растворимость, а главное – исчезает биологиче-
ская активность (например, у ферментов распадается активный центр).
В некоторых случаях (при несильном повреждении молекулы белка,
удалении денатурирующего агента) денатурация может быть обратимой,
происходит
ренатурация – самопроизвольное восстановление простран-
ственной структуры, которая определяется первичной структурой.
Белки подразделяются на
простые и сложные. При гидролизе про-
стых белков в качестве продуктов расщепления образуются
только α-
аминокислоты. Сложные белки при гидролизе распадаются на
простой
белок и небелковую часть (простетическую группу).
Простые белки: альбумины, глобулины, протамины, гистоны и другие.
Сложные белки: нуклеопротеины (протеин связан с нуклеиновой кислотой),
гликопротеины (протеин связан с углеводным компонентом), липопротеины
(протеин связан с липидами), фосфопротеины (протеин связан с фосфорной
кислотой), металлопротеины (протеин связан с металлом) и др.
В организме биополимеры относительно редко встречаются в "чис-
том" виде. В основном они входят в состав сложных образований с высо
-
ким уровнем структурной организации (клеточные стенки бактерий, со-
единительная ткань, групповые вещества крови, вирусы).
Генетические замены аминокислот в молекуле белка приводят к нару-
шению их функций, например,
серповидноклеточная анемия обусловлена
заменой глутаминовой кислоты на валин в молекуле гемоглобина, что со-
провождается нарушением его структуры и кислородпереносящей функции.

Страницы