Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 15 стр.

UptoLike

15
непрочная связь с апоферментом, обладающим минимальной
ферментативной активностью, металл легко отделяется от
апофермента;
металл связывается с апоферментом не в строго
стехиометрических соотношениях;
один металл можно заменить другим, т.е. металл играет роль
активатора фермента (например, магний в составе фермента
могут заменить марганец, кобальт и никель).
2. Истинные металлоферменты. Их основные особенности сводятся
к следующему:
металл прочно связан с апоферментом и образует кластер,
ответственный за каталитическую активность, включение
иона металла в активный центр происходит только в процессе
биосинтеза металлофермента;
металл связан с апоферментом в строго определенных
стехиометрических соотношениях (на 1 моль апофермента
приходится от 1-2 до 4-6 атомов металла);
нельзя заменить один металл активного центра на другой.
Это деление достаточно условно, величина константы
устойчивости комплекса ферментион металла 10
7
– 10
8
М
-1
определяет границу между истинными металлоферментами и
металлоферментными комплексами.
Катализируемые металлоферментами реакции можно разделить на
две большие группы: гидролитические реакции и окислительно-
восстановительные реакции.
В гидролитических реакциях не происходит переноса электронов,
а лишь разрушаются и образуются химические связи в различных
субстратах. Например, цинк-карбоангидраза катализирует процесс
превращения диоксида углерода в гидрокарбонат-ион. Гидролиз
пептидной связи N- и С-концевых участков происходит под действием
аминопептидазы с магнием, цинком или марганцом в активном центре
и карбоксипептидазы с цинком активном центре. Неспецифический
гидролиз полипептидной связи на любом участке катализируется
кальций-содержащей протеазой.
Окислительно-восстановительные реакции (с переносом
электронов) играют большую роль в жизненноважных процессах.
Основным окислителем в биологических процессах является
     • непрочная связь с апоферментом, обладающим минимальной
       ферментативной активностью, металл легко отделяется от
       апофермента;
     • металл связывается с апоферментом не в строго
       стехиометрических соотношениях;
     • один металл можно заменить другим, т.е. металл играет роль
       активатора фермента (например, магний в составе фермента
       могут заменить марганец, кобальт и никель).

   2. Истинные металлоферменты. Их основные особенности сводятся
      к следующему:
      • металл прочно связан с апоферментом и образует кластер,
         ответственный за каталитическую активность, включение
         иона металла в активный центр происходит только в процессе
         биосинтеза металлофермента;
      • металл связан с апоферментом в строго определенных
         стехиометрических соотношениях (на 1 моль апофермента
         приходится от 1-2 до 4-6 атомов металла);
      • нельзя заменить один металл активного центра на другой.
     Это деление достаточно условно, величина константы
устойчивости комплекса фермент – ион металла 107 – 108 М-1
определяет границу между истинными металлоферментами и
металлоферментными комплексами.
     Катализируемые металлоферментами реакции можно разделить на
две большие группы: гидролитические реакции и окислительно-
восстановительные реакции.
     В гидролитических реакциях не происходит переноса электронов,
а лишь разрушаются и образуются химические связи в различных
субстратах. Например, цинк-карбоангидраза катализирует процесс
превращения диоксида углерода в гидрокарбонат-ион. Гидролиз
пептидной связи N- и С-концевых участков происходит под действием
аминопептидазы с магнием, цинком или марганцом в активном центре
и карбоксипептидазы с цинком активном центре. Неспецифический
гидролиз полипептидной связи на любом участке катализируется
кальций-содержащей протеазой.
     Окислительно-восстановительные       реакции   (с    переносом
электронов) играют большую роль в жизненноважных процессах.
Основным окислителем в биологических процессах является

                                15