Основы производства безопасной и экологически чистой животноводческой продукции. Александров Ю.А. - 169 стр.

UptoLike

Составители: 

167
Аспарагино-
вая кислота
8,9 10,9 9,7 9,1 8,2
Гистидин 2,41 2,9 4,21 0,85 8,5
Глицин 1,9 5,0 5,61 0,40 5,85
Глутамино
вая
кислота
2,1 14,8 11,4 32,9 16,48
Пролин 1,9 5,1 5,71 1,3 3,34
Серин 4,33 5,9 7,3 4,38 3,46
Тирозин 3,4 5,8 5,31 3,10 2,40
Цистин 1,4 1,34 1,12 0,76
Белки миозин, тропомиозин, актин являются сократительными
белками, а миоглобин является кислородосвязывающим белком,
от которого зависит цвет мяса. При переработке мяса для сохра-
нения розово-красного цвета используют свойство миоглобина
связывать окись азота в устойчивое соединение, не разрушаю-
щееся при высоких температурах. Для этой цели используют нит-
рит натрия.
Белки мяса относятся к легкоусвояемым белкам, усвояемость
составляет 94-100%.
Кроме мышечной ткани, источником белков является соеди-
нительная ткань, входящая в состав хрящей, сухожилий, связок,
стенок кровеносных сосудов и других структурных элементов ор-
ганизма. Белки соединительной ткани достаточно разнообразны
и включают глобулярные и фибриллярные белки, простые и
сложные по строению. Фибриллярные белки представлены кол-
лагеном, эластином, ретикулином.
Коллаген преобладает и составляет 25-33% общего количест-
ва белков соединительной ткани. При термической обработке
коллагена изменяются его физико-химические свойства (набуха-
ние белков, растворимость, коллоидные свойства), что повышает
пищевую ценность. В последнее время роль коллагена в питании
человека пересмотрена и этот белок причисляется по функцио-
нальным свойствам к пищевым волокнам.
Эластин в основном входит в состав клеток кровеносных сосу-
дов в качестве компонента соединительной ткани. Этот белок ус-
тойчив к физическим и химическим воздействиям. Поэтому из не-
го нельзя получить желатин. Некоторые ферменты растений
(препараты папаина, фицина, бромелаина) и фермент поджелу-
дочной железы зимоген проэластаза способны гидролизировать
эластин.
Аспарагино-
               8,9      10,9         9,7     9,1       8,2
вая кислота
Гистидин       2,41      2,9         4,21    0,85      8,5
Глицин         1,9       5,0         5,61    0,40      5,85
Глутаминовая
               2,1      14,8         11,4    32,9     16,48
кислота
Пролин         1,9       5,1         5,71    1,3       3,34
Серин          4,33      5,9         7,3     4,38      3,46
Тирозин        3,4       5,8         5,31    3,10      2,40
Цистин         1,4      1,34         1,12    0,76       –


   Белки миозин, тропомиозин, актин являются сократительными
белками, а миоглобин является кислородосвязывающим белком,
от которого зависит цвет мяса. При переработке мяса для сохра-
нения розово-красного цвета используют свойство миоглобина
связывать окись азота в устойчивое соединение, не разрушаю-
щееся при высоких температурах. Для этой цели используют нит-
рит натрия.
   Белки мяса относятся к легкоусвояемым белкам, усвояемость
составляет 94-100%.
   Кроме мышечной ткани, источником белков является соеди-
нительная ткань, входящая в состав хрящей, сухожилий, связок,
стенок кровеносных сосудов и других структурных элементов ор-
ганизма. Белки соединительной ткани достаточно разнообразны
и включают глобулярные и фибриллярные белки, простые и
сложные по строению. Фибриллярные белки представлены кол-
лагеном, эластином, ретикулином.
   Коллаген преобладает и составляет 25-33% общего количест-
ва белков соединительной ткани. При термической обработке
коллагена изменяются его физико-химические свойства (набуха-
ние белков, растворимость, коллоидные свойства), что повышает
пищевую ценность. В последнее время роль коллагена в питании
человека пересмотрена и этот белок причисляется по функцио-
нальным свойствам к пищевым волокнам.
   Эластин в основном входит в состав клеток кровеносных сосу-
дов в качестве компонента соединительной ткани. Этот белок ус-
тойчив к физическим и химическим воздействиям. Поэтому из не-
го нельзя получить желатин. Некоторые ферменты растений
(препараты папаина, фицина, бромелаина) и фермент поджелу-
дочной железы зимоген проэластаза способны гидролизировать
эластин.

                               167