Химия и физика молока. Богатова О.В - 24 стр.

UptoLike

дород – 7,1, кислород – 22,8, азот – 15,4, сера – 0,8, фосфор – 0,8. Он содер-
жит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом, отноше-
нием к ионам кальция и сычужному ферменту.
Все фракции казеина являются фосфопротеидами, т.е. содержат остат-
ки фосфорной кислоты (органический фосфор), присоединенные к амино-
кислоте серину моноэфирной связью (О-Р)
OH
R]-CH
2
-O-P=O
OH
Казеин Серинфосфорная кислота
Содержание остатков серинфосфата в полипептидных цепях белка оп-
ределяет его чувствительность к ионам кальция. Различные фракции казеина
содержат от 1 до 11 остатков серинфосфата. В присутствии ионов Ca они аг-
регируют при образовании кальциевых мостиков и выпадают в осадок. Наи-
более чувствительные к ионам Ca α и β-казеины, γ-казеин не осаждается ио-
нами Ca, однако γ-казеин содержит чувствительную к сычужному ферменту
петидную связь, образованную остатками фенилаланина и метионина. Под
действием сычужного фермента молекула γ-казеина распадается на две час-
ти: гидрофобный пара-γ-казеин и гидрофильный макропептид. Некоторые
компоненты γ-казеин являются гликофосфопротеидами, т.е. кроме фосфор-
ной кислоты содержат углеводные цепи. Гликомакропептиды обладают
сильными гидрофильными свойствами и высоким отрицательным зарядом.
При действии сычужного фермента они также отщепляются от γ-казеина и
переходят в сыворотку.
Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых
мицелл (NH
2
, COOH, OH, и др.) связывают значительное количество воды -
около 3,7 г на 1 г белка.
Способность казеина связывать воду имеет большое практическое значе-
ние. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость частиц белка в сы-
ром, пастеризованном и стерилизованном молоке. В процессе высокотемператур-
ной тепловой обработки молока происходит взаимодействие денатурированного
β-лактоглобулина с казеином, в результате чего гидрофильные свойства казеина
усиливаются. От интенсивности этого взаимодействия зависят структурно-
механические свойства (прочность, способность отделять сыворотку) кислотного
и кислотно-сычужного сгустков, образующихся при выработке кисломолочных
продуктов и сыра. Гидрофильные свойства казеина и продуктов его распада так-
же определяют водосвязывающую и влагоудерживающую способность сырной
массы при созревании сыра, т. е. консистенцию готового продукта.
Казеин подобно всем белкам обладает амфотерными свойствамиспо-
собен проявлять как кислые, так и щелочные свойства:
При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, в
следствие чего способен реагировать с кислотами:
24
дород – 7,1, кислород – 22,8, азот – 15,4, сера – 0,8, фосфор – 0,8. Он содер-
жит несколько фракций, отличающихся аминокислотным составом, отноше-
нием к ионам кальция и сычужному ферменту.
     Все фракции казеина являются фосфопротеидами, т.е. содержат остат-
ки фосфорной кислоты (органический фосфор), присоединенные к амино-
кислоте серину моноэфирной связью (О-Р)

                                             OH
                                 R]-CH2-O-P=O
                                             OH
                              Казеин  Серинфосфорная кислота

      Содержание остатков серинфосфата в полипептидных цепях белка оп-
ределяет его чувствительность к ионам кальция. Различные фракции казеина
содержат от 1 до 11 остатков серинфосфата. В присутствии ионов Ca они аг-
регируют при образовании кальциевых мостиков и выпадают в осадок. Наи-
более чувствительные к ионам Ca α и β-казеины, γ-казеин не осаждается ио-
нами Ca, однако γ-казеин содержит чувствительную к сычужному ферменту
петидную связь, образованную остатками фенилаланина и метионина. Под
действием сычужного фермента молекула γ-казеина распадается на две час-
ти: гидрофобный пара-γ-казеин и гидрофильный макропептид. Некоторые
компоненты γ-казеин являются гликофосфопротеидами, т.е. кроме фосфор-
ной кислоты содержат углеводные цепи. Гликомакропептиды обладают
сильными гидрофильными свойствами и высоким отрицательным зарядом.
При действии сычужного фермента они также отщепляются от γ-казеина и
переходят в сыворотку.
      Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых
мицелл (NH2, COOH, OH, и др.) связывают значительное количество воды -
около 3,7 г на 1 г белка.
      Способность казеина связывать воду имеет большое практическое значе-
ние. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость частиц белка в сы-
ром, пастеризованном и стерилизованном молоке. В процессе высокотемператур-
ной тепловой обработки молока происходит взаимодействие денатурированного
β-лактоглобулина с казеином, в результате чего гидрофильные свойства казеина
усиливаются. От интенсивности этого взаимодействия зависят структурно-
механические свойства (прочность, способность отделять сыворотку) кислотного
и кислотно-сычужного сгустков, образующихся при выработке кисломолочных
продуктов и сыра. Гидрофильные свойства казеина и продуктов его распада так-
же определяют водосвязывающую и влагоудерживающую способность сырной
массы при созревании сыра, т. е. консистенцию готового продукта.
      Казеин подобно всем белкам обладает амфотерными свойствами — спо-
собен проявлять как кислые, так и щелочные свойства:
      При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, в
следствие чего способен реагировать с кислотами:

     24