Химия и физика молока. Богатова О.В - 26 стр.

ны всех сывороточных белков (или от 7 до 12 % общего количества белков мо-
лока). В последние годы стала известна его первичная структура и пять гене-
тических вариантов, один из которых содержит углеводы. В молоке белок на-
ходится в виде димера, состоящего из двух полипептидных цепей с молеку-
лярной массой около 18000 каждая. При нагревании молока до температуры вы-
ше 30 °С β-лактоглобулин распадается на мономеры, которые при дальнейшем
нагревании агрегируют за счет образования дисульфидных связей.
       Денатурированный в процессе пастеризации β-лактоглобулин образует
комплексы с γ-казеином мицелл казеина и осаждается вместе с ними при ки-
слотной и сычужной коагуляции казеина. Образование комплекса β-
лактоглобулин - γ-казеин значительно ухудшает атаку γ-казеина сычужным фер-
ментом и снижает термоустойчивость мицелл казеина.
       Биологическая роль β-лактоглобулина пока не выяснена. β-лактоглобулин в
нативном состоянии обладает свойством связывать катионы, анионы, липидные
соединения и т. д. В кислой среде желудка он устойчив к действию пепсина и
химозина и, по-видимому, расщепляется лишь в кишечнике трипсином и химот-
рипсином. Одной из его функций может быть транспортирование в кишечник
важных для растущего организма кислотонеустойчивых веществ. Как известно,
определенные типы глобулинов в крови осуществляют транспорт ионов метал-
лов, липидов, витаминов и других соединений.
       α - Лактальбумин. В сывороточных белках α - Лактальбумин занимает
второе место после β-лактоглобулина (его содержание составляет от 2 до 5 % об-
щего количества белков молока). α - Лактальбумин является гетерогенным бел-
ком. Он содержит главный компонент, имеющий два генетических варианта
(молекулярная масса около 14000), а также минорные компоненты, некоторые
из которых являются гликопротеидами.
       В молоке α-лактальбумин тонкодиспергирован (размер частиц от 15 до 20
нм). Он не коагулирует в изоэлектрической точке (при рн 4,2—4,5) в силу своей
большой гидратированности, не свертывается под действием сычужного фермента,
термостабилен. Повышенная устойчивость α-лактальбумина к нагреванию обуслов-
лена наличием в его молекуле большого количества дисульфидных связей. Открыти-
ем последних лет является расшифровка биологической роли α-лактальбумина. Вы-
яснено, что он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы
из УДФ-галактозы и глюкозы.
       И м м у н о г л о б у л и н ы ( и м м у н н ы е г л о б у л и н ы ) . В обычном молоке
иммуноглобулинов содержится очень мало (от 1,9 до 3,3 % общего количества бел-
ков). В молозиве они составляют основную массу (до 90 %) сывороточных белков.
       Иммуноглобулины объединяют группу высокомолекулярных белков (гликопро-
теидов), выполняющих функцию антител. Антитела — вещества, образующиеся в ор-
ганизме животного при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и
нейтрализующие их. Иммуноглобулины молока обладают резко выраженными свой-
ствами агглютинации — склеивания микробов и других чужеродных клеток, а также
шариков жира.


       26