Химия и физика молока. Богатова О.В - 86 стр.

лекулах белка освобождаются ранее «скрытые» функциональные группы:
SH-группы цистеина, ε-аминогруппы лизина, гидроксильные группы серина
и др. Вследствие освобождения сульфгидрильных групп и выделения из них
сероводорода молоко приобретает вкус кипяченого продукта или привкус
пастеризации. В результате взаимодействия SH-групп и других реакционно-
способных групп наступает агрегация денатурированных белков, т.е. степень
их дисперсности уменьшается: нативный белок →денатурированный белок
→ агрегированный белок.
      Практический интерес представляет тепловая агрегация β-
лактоглобулина и α-лактальбумина. В первую очередь агрегирует денатури-
рованный β-лактоглобулин - его агрегация начинается при 70 °С и сильно за-
висит от рН молока. Агрегированные частицы β-лактоглобулина имеют не-
большую величину, сильно гидратированы, поэтому не коагулируют. Лишь
небольшая часть агрегатов макроскопических размеров оседает вместе с дру-
гими термолабильными сывороточными белками на поверхности нагрева-
тельных аппаратов.
      При высоких температурах тепловой обработки денатурированный β-
лактоглобулин помимо агрегации комплексуется с α-лактальбумином и с γ-
казеином мицелл казеина. Образование комплекса β-лактоглобулин - γ-
казеин снижает термоустойчивость казеина.
      Казеин. Казеин в отличие от обычных глобулярных белков является
очень термоустойчивым белком - для его коагуляции необходима выдержка
молока при температуре 130 °С в течение от 2 до 88 мин. Однако тепловая
обработка при высоких температурах изменяет состав и структуру казеинат-
кальцийфосфатного комплекса. От него отщепляются защитные гликомакро-
пептиды, органический фосфор и кальций; на поверхности мицелл казеина
осаждаются денатурированный β-лактоглобулин, коллоидный фосфат каль-
ция и т. д. Перечисленные изменения вызывают как дезагрегацию, так и агре-
гацию мицелл казеина. В результате преобладающего процесса агрегации
увеличиваются размер частиц казеина и вязкость молока.
      Изменение структуры и размера мицелл казеина влияет на технологи-
ческие свойства молока, например на скорость получения сычужного сгуст-
ка. После тепловой обработки продолжительность сычужного свертывания
молока увеличивается в несколько раз по сравнению с продолжительностью
сычужного свертывания сырого молока (стерилизованное молоко практиче-
ски теряет способность к сычужному свертыванию). Увеличение продолжи-
тельности свертывания молока объясняется (наряду с изменением солевого
состава) комплексообразованием денатурированного β-лактоглобулина с γ-
казеином, в результате чего ухудшается его атакуемость сычужным фермен-
том. Тепловая обработка также влияет на структурно-механические и сине-
ретические свойства кислотного и кислотно-сычужного сгустков - прочность
и интенсивность отделения сыворотки. Как показывает практика, казеин не
всегда обладает термоустойчивостью, иногда происходит его коагуляция при
нагревании свежего молока до сравнительно низких температур (105 °С и

     86